Биохимический анализ крови, ферменты крови. Амилаза, липаза, АЛТ, АСТ, лактатдегидрогеназа, щелочная фосфатаза - повышение, снижение показателей. Причины нарушений, расшифровка анализа. Амилаза общая в сыворотке Место образования амилазы

Амилаза - что это и какую функцию выполняет в организме? Под этим термином понимают целую группу ферментов, которые объединены под общим названием - "амилаза". Всего существует три разновидности этого вещества: альфа, бета и гамма. Для организма человека особое значение имеет именно альфа-амилаза. О ней мы сейчас и поговорим.

Где синтезируется?

Амилаза - что это? Название этого фермента происходит от греческого слова "amylon", что в переводе на русский означает "крахмал". В человеческом организме амилаза содержится в ряде тканей и органов. Она представляет собой фермент (гидролазу), который расщепляет Концентрация этого фермента довольно высока в поджелудочной железе. Он синтезируется ацинозными клетками этого органа и выделяется по панкреатическим протокам в пищеварительный тракт, точнее в 12-перстную кишку. Кроме поджелудочной, также способны синтезировать амилазу. Содержащийся в слюне фермент инициирует гидролиз крахмала, когда еще пища находится в полости рта. Таким образом, процесс пищеварения начинается сразу, как только пища попадает в рот.

Уровень амилазы: анализ

Амилаза — что это? Как определить ее уровень в организме человека? Дело в том, что где вырабатывается данный фермент, очень хорошо снабжается кровью. В норме часть фермента (минимальное его количество) попадает в кровоток. Далее эта гидролаза, проходя через почки, выделяется вместе с мочой.

Альфа-амилаза крови - что это такое? Более подробно об этом поговорим чуть ниже.

Когда назначается анализ?

Помогает оценить состояние организма анализ крови. Амилаза - что это, при каких заболеваниях она в крови повышается? Уровень альфа-амилазы в может повышаться в несколько раз при следующих патологиях:

1. Острый или хронический панкреатит в период обострения.
2. Панкреонекроз очаговый.
3. Онкология поджелудочной железы.
4. (при наличии отдельных конкрементов в протоковой системе).
5. Острый аппендицит.
6. Почечная недостаточность.
7. Желудочные кровотечения.
8. Кишечная непроходимость.
9. Алкоголизм и алкогольная интоксикация.
10. СПИД.
11. Вирусный гепатит.
12. Паротит.
13. Саркоидоз.
14. Брюшной тиф.
15. Травмы брюшной полости (верхнего отдела).

Уровень альфа-амилазы понижен или вовсе не определяется в случаях тотального при онкологии этого органа 4-ой стадии, т.к. ткань железы замещается опухолевой, а также муковисцидозе (врожденная патология). При оперативных вмешательствах, когда удалена значительная часть железы, уровень амилазы также может быть резко снижен.

При каких состояниях повышается амилаза в крови?

Амилаза крови - что это такое и как меняется этот показатель при патологиях поджелудочной железы? При остром панкреатите он резко увеличивается в течение 4-6 часов после начала приступа и продолжает держаться на высоком уровне до пяти дней. Повышение ферментативной активности амилазы в плазме крови обычно не зависит от тяжести заболевания. Чаще наоборот. При деструкции значительного увеличения концентрации не наблюдается. А увеличение ее уровня может свидетельствовать о повышенном выходе амилазы в общий кровоток.

В каких случаях возможно увеличение ее концентрации в крови? Обычно это можно наблюдать при следующих состояниях:

1. Гиперсекреция панкреатического сока.
2. Нарушение полноценного оттока секрета поджелудочной железы по панкреатическим протокам в 12-перстную кишку.
3. Воспаление самой поджелудочной железы или близко к ней расположенных органов. Температура воспаленных органов повышается и кровоток в них увеличивается, поэтому происходит усиленный выход фермента в кровь.
4. Травмы поджелудочной железы.
5. Нарушение диеты и злоупотребление алкоголем.

Диастаза мочи

При клубочковой фильтрации экскретируется амилаза, половина ее реабсорбируется канальцами. Оставшаяся половина выделяется вместе с мочой. Повышение диастазы мочи наблюдается при тех же состояниях, что и увеличение ее концентрации в крови. Следует отметить, что активность амилазы в моче приблизительно в 10 раз выше ее активности в крови.

Амилаза - что это и каковы допустимые нормы этого показателя в крови и в моче? Об этом пойдет речь дальше.

Альфа-амилаза - что это такое? Нормальные значения в крови и моче

При чтении результатов анализа на амилазу следует обращать внимание на то, в каких единицах она выражена. Обычно принято использовать "ед/л" - единиц амилазы на один литр крови и "мккатал/л" - микрокатал в одном литре. Здесь следует пояснить, что "катал" - это единица для измерения активности катализатора.

Также в различных лабораториях методики и реактивы определения амилазы могут несколько отличаться, поэтому стоит обращать внимание на нормы этого показателя, которые всегда указываются рядом с результатом исследования. Первая цифра - это минимальное значение, вторая - максимальное.

Нормы альфа-амилазы крови и диастазы мочи приведены в таблице, расположенной ниже:

В тех случаях, когда наблюдается незначительное повышение показателей (на несколько единиц) и человек себя хорошо чувствует, это не является патологией. Беспокоиться нужно при повышении значений амилазы в несколько раз. Приступы острого панкреатита могут давать повышение диастазы мочи и амилазы крови в 100 раз и более. Обычно эти приступы сопровождаются тошнотой, рвотой и сильными болями. Такое состояние требует немедленной госпитализации.

Как сдать анализ на амилазу крови и мочи?

Кровь на этот анализ берется из вены. Обычно ее сдают утром натощак, но если нужно уровень амилазы определить экстренно, например, при обострении хронического панкреатита, это можно сделать в любое время. Такой анализ может выполнить любая биохимическая лаборатория. Как правило, в современных лабораториях используют ферментативные методы диагностики активности амилазы. Это специфичный и точный метод. Выполняется анализ достаточно быстро.

Анализ на диастазу мочи также лучше сдавать утром. Берется средняя порция мочи и сразу доставляется в лабораторию. Исследования этого показателя имеют большое значение в диагностике различных заболеваний.

Фермента амилаза – это первый энзим, обнаруженный учеными. В 1833 году этот фермент был описан французским ученым Пайя, который обнаружил его в связи с разрушением крахмала в пищеварительном тракте. Если длительное время жевать во рту продукты, включающие в себя крахмал (картошка, рис ), благодаря амилазе они начинают приобретать сладковатый вкус. Это говорит о начале переработки углеводов во рту.

Фермент этот бывает трех типов: альфа, бета, а также гамма. Для выработки и действия этого фермента обязательно нужен кальций. Разные виды фермента схожи друг с другом: все они отлично разводятся водой или в слабом растворе соли. А если ввести в фермент концентрированный солевой раствор, то фермент выпадет в осадок. Похожее действие на ферменты оказывает и спирт. При введении его в концентрации больше шестидесяти процентов ферменты также выпадают в осадок.

Фермент этот присутствует не только в организме людей, но и животных, и даже у ряда растений (только бета-амилаза, которая не присутствует в организме животных ). Спелые фрукты обладают приятным сладким вкусом часто благодаря наличию этого фермента.
В пшенице, например, присутствует гамма-амилаза, которая является главным веществом для производства солода. Этот вид фермента лучше всего работает при повышенном содержании кислоты.

Во время брожения дрожжевого теста грибки с использованием амилазы расщепляют крахмал до уровня полисахаридов, применяемых далее дрожжевыми грибками с образованием спиртов и углекислоты. Именно благодаря этим продуктам переработки крахмала и увеличивается в объеме дрожжевое тесто, имеющее такой специфический приятный аромат и вкус.

На сегодняшний день для того, чтобы брожение дрожжевого теста происходило быстрее, в него добавляют амилазу в качестве пищевой добавки (Е1100 ). Более того, иную форму этого фермента добавляют даже в стиральные порошки для лучшего отстирывания крахмалосодержащих пятен.

Уровень амилазы обнаруживается в ходе биохимического анализа. Чтобы результаты были максимально объективными, биологические материалы (чаще кровь ) берут после ночного сна и желательно не ранее чем через восемь часов после еды. Нормальный показатель этого фермента не отличается у людей разных полов и составляет от 25 до 125 единиц на литр.

Почему амилаза бывает повышенной?
Увеличение количества фермента говорит о том, что органы, включающие этот энзим, больны. Главными причинами увеличения количества амилазы является:
1. Панкреатит в острой форме – воспалительный процесс поджелудочной железы, протекающий в острой форме и проходящий с деструкцией тканей железы, вследствие чего фермент проникает в кровь. Признаки этого заболевания таковы: рвота, тошнота , боль вокруг пупка, которая стреляет в поясницу, увеличение температуры .

2. Панкреатит в хронической форме – воспалительный процесс поджелудочной железы, проходящий на протяжении долгого времени и характеризующийся временными облегчениями и обострениями. Признаки этого заболевания в фазы обострения таковы, как при острой форме.

3. Новообразования или камни в протоках поджелудочной – они мешают выводу фермента из железы, что провоцирует его проникновение в кровь.

Больному не следует ограничивать себя в пище или жидкостях. Единственное, чего следует воздерживаться, это употребления спиртных напитков. Анализ крови берется из вены. До выполнения процедуры больному следует объяснить, что пережимание руки жгутом может вызвать некоторые неприятные ощущения, но они быстро проходят.
За несколько дней до взятия крови следует побеседовать с больным о том, какие лекарства он употребляет. Некоторые, возможно, нужно временно отменить.

После забора крови, ее выливают в чистую пробирку, на место укола накладывают кусочек ваты, смоченный в спирте. Если на месте укола образуется Группа ученых из Университета Пенсильвании (Соединенные Штаты Америки ) провела исследования, в результате которых было обнаружено, что количество альфа-амилазы в крови и моче ребенка (и взрослого человека ) различно в зависимости от влияния внешних условий. Ученые считают, что измеряя количество этого фермента в слюне ребенка можно определять уровень стресса , в котором находится ребенок.

В эксперименте принимали участие дети восьми - девяти лет. Ученые обнаружили явную взаимозависимость между количеством фермента и сложностями в процессе овладения знаниями, общении со сверстниками, агрессивностью поведения, конфликтами в семье.
Также американские ученые обнаружили, что при увеличении уровня амилазы в слюне у четырехлетних малышей, можно подозревать плохие социальные контакты со сверстниками и преподавателями, а также подверженность инфекционным недугам.

Полученные данные дают возможность определить личные особенности в формировании реакции на стрессовые ситуации, объяснить некоторые нарушения поведения детей. На сегодняшний день разработаны тесты для простого определения уровня данного фермента в слюне. Несмотря на простоту использования тестов, нежелательно самостоятельно пытаться определять уровень ферментов в слюне ребенка и трактовать результаты. Предпочтительнее посетить консультацию педиатра почечной недостаточности .
В случае хронической формы воспаления поджелудочной железы в фазе ремиссии количество фермента в моче чаще всего близко к норме. А во время обострения количество фермента в крови немного увеличивается, в моче же может оставаться неизменным.

Кроме вышеописанных заболеваний, увеличение уровня амилазы в моче характерно для хронической почечной недостаточности, недугов органов пищеварения (при поражении поджелудочной железы ), нарушений работы слюнных желез (вызванных разными причинами ).

В биохимическом анализе крови часто используют определение активности ферментов . Что представляют собой ферменты? Фермент – это белковая молекула, которая ускоряет протекание биохимических реакций в организме человека. Синонимом понятия фермент является термин энзим . В настоящее время оба эти термина используются в одном значении в качестве синонимов. Однако наука, изучающая свойства, строение и функции ферментов, называется энзимологией .

Рассмотрим, что же представляет собой данная сложная структура – фермент. Фермент состоит из двух частей – собственно белковой части и активного центра фермента. Белковая часть называется апофермент , а активный центр – кофермент . Вся молекула фермента, то есть апофермент плюс кофермент носит название голофермент . Апофермент всегда представлен исключительно белком третичной структуры. Третичная структура означает, что линейная цепочка аминокислот преобразуется в структуру сложной пространственной конфигурации. Кофермент может быть представлен органическими веществами (витамин В6 , В1, В12, флавин, гем и т.д.) или неорганическими (ионы металлов – Cu, Co, Zn и т.д.). Собственно ускорение биохимической реакции производится именно коферментом.

Что такое фермент? Как работают ферменты?

Вещество, на которое фермент действует, называется субстратом , а вещество, которое получается в результате реакции, называется продуктом . Часто названия ферментов образуются путем прибавления окончания – аза к названию субстрата. Например, сукцинатдегидрогеназа – расщепляет сукцинат (янтарную кислоту), лактатдегидрогеназа – расщепляет лактат (молочную кислоту) и т.д.Ферменты делятся на несколько видов в зависимости от типа реакции, которую они ускоряют. Например, дегидрогеназы проводят окисление или восстановление, гидролазы проводят расщепление химической связи (трипсин, пепсин – пищеварительные ферменты) и т.д.

Каждый фермент ускоряет только одну определенную реакцию и работает в определенных условиях (температура, кислотность среды). Фермент имеет сродство к своему субстрату, то есть может работать только с этим веществом. Узнавание «своего» субстрата обеспечивается апоферментом. То есть процесс работы фермента можно представить таким образом: апофермент узнает субстрат, а кофермент ускоряет реакцию узнанного вещества. Данный принцип взаимодействия был назван лиганд – рецепторным или взаимодействием по принципу ключ – замок .То есть, как и к замку подходит индивидуальный ключ, так и к ферменту подходит индивидуальный субстрат.

Амилаза крови

Существует несколько видов амилазы – α-амилаза, β-амилаза, γ-амилаза, из которых наибольшее распространение получило определение активности α-амилазы. Именно концентрацию этого вида амилазы определяют в крови в лаборатории.

В крови человека содержится два типа α-амилазы – Р-тип и S-тип. В моче присутствует 65% Р-типа α-амилазы, а в крови до 60% составляет S-тип. Р-тип α-амилазы мочи в биохимических исследованиях называют диастаза, во избежание путаницы.

Активность α-амилазы в моче в 10 раз выше, чем активность α-амилазы в крови. Определение активности α-амилазы и диастазы используют для диагностики панкреатитов и некоторых других заболеваний поджелудочной железы. При хронических и подострых панкреатитах используют определение активности α-амилазы в соке двенадцатиперстной кишки.

Норма амилазы крови

Повышение амилазы крови

Повышение амилазы крови выявляется при следующих состояниях:

• в начале острого панкреатита, максимум достигается через 4 часа от начала приступа, а снижается до нормы на 2-6 сутки от начала приступа (повышение активности α-амилазы возможно в 8 раз)
• при обострении хронического панкреатита (при этом активность α-амилазы возрастает в 3-5 раз)
• при наличии опухолей или камней в поджелудочной железе
• острая вирусная инфекция – свинка
• алкогольная интоксикация
• внематочная беременность

• при остром панкреатите происходит увеличение активности диастазы в 10-30 раз
• при обострении хронического панкреатита активность диастазы возрастает в 3-5 раз
• при воспалительных заболеваниях печени наблюдается умеренное повышение активности диастазы в 1,5-2 раза
• острый аппендицит
• кишечная непроходимость
• алкогольная интоксикация
• кровотечения из язвы желудочно-кишечного тракта
• при лечении сульфаниламидными препаратами, морфином, мочегонными средствами и оральными контрацептивами

Снижение амилазы крови и мочи

В крови снижение активности α-амилазы возможно после приступа острого панкреатита, при панкреонекрозе, а также при муковисцидозе.

Несмотря на то, что α-амилаза присутствует в почках, печени и поджелудочной железе, определение ее активности в основном используют в диагностике заболеваний поджелудочной железы.

Как сдать анализ на амилазу?

Липаза

Строение, виды и функции липазы

Наибольшее диагностическое значение имеет липаза, которая синтезируется в поджелудочной железе. Поэтому определение активности липазы применяют преимущественно в диагностике заболеваний поджелудочной железы.

Норма липазы крови

В моче здорового человека липаза отсутствует!

Когда липаза крови повышена?

• острый панкреатит
• различные опухоли и опухолевидные образования поджелудочной железы
• холестаз
• прободение язв
• болезни обмена веществ – сахарный диабет , подагра , ожирение
• прием лекарств (гепарин, наркотические обезболивающие, снотворные барбитурового ряда, индометацин)

Когда уровень липазы крови понижен?

Как подготовится к анализу на липазу?

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)

Норма лактатдегидрогеназы (ЛДГ) крови

Для диагностики различных заболеваний большей информативностью обладает определение активности именно изоформ ЛДГ. Например, при инфаркте миокарда наблюдается значительное повышение ЛДГ1. Для лабораторного подтверждения инфаркта миокарда определяют соотношение ЛДГ1/ЛДГ2, и, если данное соотношение больше 1, значит у человека был инфаркт миокарда. Однако такие тесты широко не используютсяввиду их дороговизны и сложности. Обычно проводят определение общей активности ЛДГ, которая складывается из суммарной активности всех изоформ ЛДГ.

ЛДГ в диагностике инфаркта миокарда
Рассмотрим диагностическое значение определения суммарной активности ЛДГ. Определение активности ЛДГ используют для поздней диагностики инфаркта миокарда, поскольку увеличение его активности развивается через 12-24 часа после приступа и может сохраняться на высоком уровне до 10-12 суток. Это очень важное обстоятельство при обследовании больных, поступивших в лечебное учреждение после приступа. Если увеличение активности ЛДГ незначительно, значит, мы имеем дело с мелкоочаговым инфарктом , если, напротив, увеличение активности длительное – значит, речь идет об обширном инфаркте.У больных стенокардией активность ЛДГ увеличена в первые 2-3 дня после приступа.

ЛДГ в диагностике гепатита
Активность суммарной ЛДГ может увеличиваться при остром гепатите (за счет увеличения активности ЛДГ4 и ЛДГ5). При этом активность ЛДГ в сыворотке крови повышается в первые недели желтушного периода, то есть в первые 10 дней.

Норма ЛДГ у здоровых людей:

Возможно повышение активности ЛДГ у здоровых людей (физиологическое ) после физических нагрузок, во время беременности и после принятия алкоголя. Кофеин, инсулин , аспирин , ацебутолол, цефалоспорины, гепарин, интерферон, пенициллин, сульфаниламиды также вызывает увеличение активности ЛДГ. Поэтому при приеме данных препаратов нужно учитывать возможность повышенной активности ЛДГ, которая не говорит о наличии патологических процессов в организме.

Причины повышенной ЛДГ крови

• инфаркт миокарда
• острый гепатит (вирусный, токсический)
• раковые опухоли различной локализации (тератомы, дисгерминомы яичников)
• травмы мышц (разрывы, переломы и т.д.)
• острый панкреатит
• патология почек (пиелонефрит , гломерулонефрит)
• гемолитическая анемия , В12-дефицитная и фолиево дефицитная анемии

Как сдать анализ на ЛДГ?

Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ)

Норма Аланинаминотрансферазы (АЛТ / АлАТ) крови

Повышение активности АЛТ у здоровых людей (физиологическое ) может быть вызвано приемом некоторых лекарственных препаратов (антибиотиков , барбитуратов,наркотиков, противоопухолевых препаратов, оральных контрацептивов, нестероидных противовоспалительных препаратов, дикумаринов, эхинацеи, валерианы), сильными физическими нагрузками, травмами . Также высокая активность АЛТ наблюдается у подростков в период интенсивного роста.

АЛТ в диагностике заболеваний печени
При диагностике патологических состояний организма повышение активности АЛТ является специфическим признаком острого заболевания печени. Повышение активности АЛТ в крови выявляется за 1-4 недели до проявления симптомов болезни и за 7-10 дней до появления максимального уровня билирубина в крови. Увеличение активности АЛТ при остром заболевании печени составляет 5-10 раз. Повышенная активность АЛТ в течение длительного времени или повышение ее в поздние сроки заболевания свидетельствует о начале массивного некроза печени.

Причины высокого АлАТ (АлАТ)

• острый гепатит
• механическая желтуха
• введение гепатотоксических препаратов (например, некоторые антибиотики, отравление солями свинца)
• распад большой опухоли
• рак печени или метастазы в печени
• обширный инфаркт миокарда
• травматические повреждения мышечной ткани

При тяжелых заболеваниях печени (цирроз тяжелой формы, некроз печени), когда сокращается количество активных клеток печени, а также при дефиците витамина В6, в крови наблюдается снижение активности АЛТ .

Как сдать анализ на АЛТ (АлАТ)?

Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ)

AСТ - строение и функция фермента

Норма Аспартатаминотрансферазы (АСТ / АсАТ)

При некрозе или повреждении печеночных клеток также повышается активность АСТ. Причем чем выше активность фермента, тем больше степень повреждения.

Почему Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) повышена?

• гепатиты
• некроз печени
• цирроз
• рак печени и метастазы в печени
• инфаркт миокарда
• наследственные и аутоиммунные заболевания мышечной системы (миодистрофия Дюшена)
• гепатоз
• холестаз

Низкая активность АСТ наблюдается при дефиците витамина В6 и наличии обширных повреждений печени (некроз, цирроз).

Однако в клинике используют определение активности АСТ в основном для диагностики повреждений сердца и печени. При других патологических состояниях активность фермента также изменяется, однако ее изменение не является специфичным, следовательно, не представляет высокой диагностической ценности.

Коэффициент де Ритиса. Как отличить инфаркт от повреждения печени

Для дифференциальной диагностики повреждений печени или сердца используют коэффициент де Ритиса. Коэффициент де Ритиса – это соотношение активности АСТ/АЛТ, который в норме составляет 1,3. Увеличение коэффициента де Ритиса выше 1,3 характерно для инфаркта миокарда, и снижение его ниже 1,3 – выявляется при заболеваниях печени.

Щелочная фосфатаза (ЩФ)

Норма щелочной фосфатазы крови

Щелочная фосфатаза в диагностике заболеваний печени и желчных путей
Высокой специфичностью и диагностическим значением обладает определение активности ЩФ при подозрении на заболевания печени. При обтурационной желтухе происходит увеличение активности ЩФ крови в 10 раз относительно нормы. Определение данного показателя используется для лабораторного подтверждения именно этой формы желтухи. В меньшей степени увеличение активности ЩФ происходит при гепатитах, холангитах, язвенном колите Помимо высокой активности ЩФ в крови имеются состояния, при которых активность фермента снижена.В первую очередь подобное явление развивается при недостатке цинка, магния, витаминов В12 или С (цинга) в рационе питания. Низкая активность ЩФ крови сопровождает также следующие патологические состояния организма человека – анемии, недостаточность формирования плаценты при беременности , гипертиреоз и нарушения роста и формирования костей.

Как сдать анализ на щелочную фосфатазу?

Итак, мы рассмотрели основные ферменты, активность которых определяют в биохимическом анализе крови. Следует помнить, что постановка диагноза не может основываться лишь на данных лабораторных показателей, необходимо учитывать анамнез, клинику и данные других обследований. Поэтому приведенные данные целесообразно использовать для консультации, но при выявлении каких-либо отклонений от нормы следует обратиться к врачу.

Амилаза – это биологически активный фермент, вырабатываемый, главным образом, поджелудочной железой и, в небольшом количестве – слюнными железами. Роль в организме – участие в обменных процессах, связанных с углеводами. Амилаза делится на два типа – панкреатическая амилаза, которая и вырабатывается поджелудочной, и альфа-амилаза, или общая амилаза организма. С ее помощью происходит расщепление крахмала до простых сахаридов. Без альфа-амилазы невозможно нормальное функционирование пищеварительной системы организма.

Норма амилазы в крови. Расшифровка результата (таблица)

Прежде чем говорить о норме содержания амилазы в организме, нужно понимать, о какой именно амилазе идет речь. Альфа-амилаза, это необходимый организму пищеварительный фермент, без которого невозможно расщепление углеводов. В норме ее содержание составляет:

• у детей младшего возраста, до 2 лет - 5 - 65 Ед/л,
• старше 2 лет и до 70 - 25 - 125 Ед/л,
• у людей более старшего возраста - 20 - 160 Ед./л.

Панкреатическая амилаза является составной частью альфа-амилазы. Обычно ее уровень выделяется отдельной строкой. Этот фермент активно вырабатывается поджелудочной железой при наличии в ней каких-то воспалительных процессов. Поэтому в норме содержание панкреатической амилазы должно быть следующим:

• у новорожденных детей до полугода – менее 8 Ед/мл,
• от полугода и до 12 месяцев – менее 23 Ед/мл,
• у лиц, старше 1 года – менее 50 Ед/мл.

Тестирование крови на амилазу обычно назначается в случае подозрения, что у больного имеется хронический или острый панкреатит. Хотя изменения в концентрации этого фермента являются довольно характерными и для некоторых других заболеваний. Норма амилазы в крови определяется путем биохимического анализа. Забор крови для него производится из вены, с утра и натощак.

Если амилаза повышена, что это значит?

Плавное повышение уровня амилазы в крови происходит в течение нескольких часов с начала приступа острого панкреатита. После того, как приступ заканчивается, этот показатель снова возвращается к норме, но для этого требуется несколько дней. Острый панкреатит может вызвать превышение нормального уровня амилазы в 5 или 6 раз. Тем не менее, если амилаза повышена, это не всегда говорит именно о панкреатите, более того, иногда даже во время приступа и после него амилаза может оставаться в пределах нормы. Поэтому для постановки точного диагноза требуется учитывать и другие маркеры, например, уровень липазы.

Другие заболевания, которые могут вызвать повышение уровня амилазы в крови:

• киста поджелудочной железы,
• злокачественная опухоль поджелудочной железы,
• заболевания желчевыводящих путей и желчного пузыря,
• хроническая почечная недостаточность,
• воспалительные процессы в других органах брюшной полости,
• муковисцидоз,
• алкогольная интоксикация,
• внематочная беременность,
• сахарный диабет,
• эпидемический паротит,
• недостаточная активность слюнных желез, например, при их повреждении.

К подобному же эффекту может привести и прием некоторых лекарственных препаратов. Поэтому перед сдачей анализа крови или мочи на уровень амилазы, обязательно предупредите своего лечащего врача обо всех лекарствах, которые вы принимали за последнее время. Включая гормоны и оральные контрацептивы.

Если амилаза понижена, что это значит?

Пониженным уровень амилазы считается в том случае, если в результатах анализа обнаружено менее 100 Ед/л сыворотки. Это может быть вызвано разными причинами. Например, пониженная амилаза может быть следствием острого или хронического гепатита. При этом заболевании отмечается нарушение углеводного обмена в организме, из-за чего все ферменты, а особенно – амилаза, испытывают повышенные нагрузки. И хотя синтез амилазы происходит бесперебойно, расходуется ее много больше. Поэтому анализ крови и показывает недостаточное количество этого фермента.

Норма амилазы в крови может снижаться в результате злокачественной опухоли поджелудочной железы – здесь происходит перерождение тканей, а выработка фермента нарушается. Это явление называется недостаточностью поджелудочной. Оно может быть также вызвано травмой или, если поджелудочная железа была удалена оперативным путем.

Если амилаза понижена – это может быть следствием выраженного муковисцидоза.

Помните о том, что по результатам какого-то одного анализа установить точный диагноз невозможно. Для его уточнения и подтверждения специалист должен учитывать все совокупные факторы, и, при необходимости, назначить дополнительное обследование.

Участвует в расщеплении полисахаридов (крахмала, гликогена, др.) до глюкозы, мальтозы и декстринов.

Синонимы:
Диастаза
1,4-a-D-глюкангидролаза
Сывороточная амилаза
Амилаза крови
Амилаза общая
Общая альфа-амилаза

Обозначение в анализах:
Amy
alpha-amylase
AML
Diastase
serum amylase
blood amylase

Основные продуценты альфа-амилазы:

• Поджелудочная железа
• Слюнные железы (околоушные, подъязычные, подчелюстные, малые)

В меньшем количестве этот фермент содержится в придатках матки, кишечнике, лёгких, мышечной и жировой ткани, почках и печени.

Функционирует альфа-амилаза в ротовой полости и кишечном тракте.

У здорового человека в кровь она попадает в очень небольшом количестве , в результате нормального физиологического обновления клеток перечисленных выше органов.

Общая или сывороточная альфа-амилаза в крови представлена двумя изоферментами:

• Панкреатическая альфа-амилаза (Р-тип) ≈40%
• Слюнная альфа-амилаза (S-тип) ≈60%

При патологических состояниях, связанных с поражением тканей поджелудочной железы, общая амилаза в крови повышается за счёт увеличения
панкреатической Р-альфа-амилазы.

При заболеваниях слюнных желёз общая сывороточная амилаза растёт за счёт фракции слюнной S-альфа-амилазы.

В подавляющем большинстве случаев рост активности общей амилазы в крови связан с патологией поджелудочной железы . Поэтому анализ изоферментов амилазы (Р- или S-) проводят по специальным показаниям: для подтверждения диагноза «панкреатит»; для дифференциальной диагностики патологии поджелудочной железы, слюнных желёз, яичников, маточных труб, лёгких, др.

Молекула альфа-амилазы маленькая, поэтому она хорошо фильтруется из крови почками. При увеличении фермента в крови, его содержание в моче тоже повышается.

Альфа-амилаза в крови — норма у женщин и мужчин

Амилаза в крови — норма у женщин и мужчин по возрасту
/таблица/

У новорожденных, детей до года синтез а-амилазы незначителен, поэтому содержание фермента в крови меньше чем у взрослых в 2-5 раз. По мере введения прикорма и развития пищеварительной системы синтез амилазы возрастает, и уровень фермента в крови постепенно достигает «взрослых» значений.

/для более точной интерпретации используйте нормы местной лаборатории. Методы определения активности амилазы в крови различны/

Когда необходим анализ на амилазу?

Показания к проведению
анализа крови на а-амилазу:

• Острая боль в животе.
• Диагностика острых заболеваний поджелудочной железы.
• Оценка эффективности лечения патологии поджелудочной железы (в том числе рака).
• Дифференциальная диагностика заболеваний желудочно-кишечного тракта.
• Паротит (воспаление околоушных слюнных желёз).
• Муковисцидоз.

Клиническое значение анализа сывороточной амилазы – выявление и ведение острых заболеваний поджелудочной железы. Основные причины повышения
общей альфа-амилазы в крови:

— Острый панкреатит
— Травма живота
— Перитонит
— Хронический панкреатит
— Опухоль, киста или рак поджелудочной железы
— Острый холецистит, в том числе калькулёзный
— Острый инфекционный гепатит
— Перфорация язвы желудка
— Острое нарушение кровообращения органов брюшной полости, инфаркт кишечника
— Кишечная непроходимость, перфорация кишки
— Почечная недостаточность
— Болезнь Крона
— Паротит
— Макроамилаземия
— Внематочная беременность
— Патология яичников, сальпингит
— Диабетический кетоацидоз

Очевидно, что повышение активности общей а-амилазы в крови наблюдается не только при патологии поджелудочной железы. Но увеличение показателя в 3-5 раз практически всегда имеет панкреатическое происхождение.

Панкреатит – почему повышается альфа-амилаза в крови?

Поджелудочная железа (pancreas) – небольшой орган брюшной полости, бледно-жёлтого цвета, до 15 см в длину, массой приблизительно в 100 г. Расположен за желудком.

До 10% ткани поджелудочной железы вырабатывает панкреатические гормоны (инсулин, глюкагон и соматостатин).

До 90% массы органа представлено ацинарной тканью, продуцирующей панкреатический сок. В него входят: растворённые в воде электролиты и три группы пищеварительных ферментов:

• Амилазы (активные) – расщепляют углеводы.
• Липазы (активные) – переваривают жиры.
• Протеолитические ферменты или протеазы (в неактивной форме) – в норме протеазы активируются только в кишечнике, где происходит переваривание (протеолиз) белков продуктов питания.

Панкреатический сок собирается в центральном (Вирсунговом) протоке поджелудочной железы. Затем вливается в общий желчный проток и (вместе с желчью) собирается в печёночно-поджелудочной (Фатеровой) ампуле. Поступление «пищеварительной смеси» в 12-перстную кишку регулирует сфинктер Одди.

В норме поджелудочные протеазы активируются (трипсиноген в трипсин и др.) и проявляют свои агрессивные «переваривающие» свойства исключительно в полости тонкого кишечника .

В результате механической травмы, при закупорке выводных протоков или под воздействием алкоголя ткани поджелудочной железы повреждаются, воспаляются, отекают. Мембраны ацинарных клеток становятся гипер-проницаемы. Панкреатические ферменты «вытекают», тут же активируются и уклоняются в кровь, разрушая (самопереваривая) при этом ткани поджелудочной железы.

• Острый панкреатит — это воспалительно-деструктивное поражение поджелудочной железы в результате активации панкреатических протеаз внутри самой железы.

Острый панкреатит сопровождается массивным выбросом в кровоток всех «поджелудочных» ферментов, в том числе липазы.

Именно липаза является строго специфичным показателем разрушения поджелудочной железы: если её уровень повышен – диагноз «панкреатит» не вызывает сомнения.

Основные причины острого панкреатита:
1. Злоупотребление алкоголем
2. Желчнокаменная болезнь

Другие причины:
— Инфекции (вирусные, бактериальные).
— Травмы поджелудочной железы в результате сильного удара в живот (при падении, драке, т.п.)
— Патологические изменения области общего желчного протока, Фатерова соска, сфинктера Одди (заброс желчи в панкреатические протоки).
— Болезни 12-перстной кишки (дуоденит, др.)
— Гельминтозы.
— Воспалительные заболевания печени и желчевыводящих путей.
— Острые нарушения кровообращения в сосудах поджелудочной железы: тромбоэмболия, длительный спазм, закупорка капельками жира или атеросклеротическими бляшками, т.п.
— Токсическое отравление (ртуть, мышьяк, фосфор, др.) или медикаментозное поражение тканей поджелудочной железы.

Первые симптомы острого панкреатита –
внезапная острая боль в верхней части живота (эпигастрии) или в области пупка. Боль может отдавать в спину, левое подреберье, левое плечо и лопатку. Иногда боль захватывает широкую полосу от подреберья к подреберью, бывает опоясывающей. Боль может сопровождаться многократной, не приносящей облегчения рвотой, распиранием в животе, метеоризмом, отрыжкой, повышением температуры тела. Аппетит отсутствует, стул чаще задержан.

Боль несколько стихает в положении сидя, лёжа на животе или согнувшись на левом боку.

Как изменяется уровень а-амилазы в крови при остром панкреатите

Если показатели сывороточной а-амилазы после острого приступа панкреатита долго не приходят в норму — предполагается развитие панкреатической псевдокисты.

Повышение, а затем быстрое снижение высоких показателей а-амилазы и других пищеварительных ферментов в крови при остром панкреатите – плохой прогностичский признак. В 20% случаев острый панкреатит протекает очень тяжело и является жизнеугрожающим состоянием.

Повышение альфа-амилазы в крови при хроническом панкреатите

Хронический панкреатит – это постепенно развивающееся, длительно текущее воспаление поджелудочной железы. Иногда протекает без острых приступов, почти бессимптомно.

При хроническом панкреатите активность а-амилазы в крови и моче может быть нормальной, повышенной и даже низкой. Поэтому в данной ситуации анализ активности сывороточной амилазы малоинформативен.

Для выявления хронических заболеваний поджелудочной железы применяют провокационные тесты (с прозерином, с глюкозой):
В норме после введения прозерина (или приёма глюкозы) уровень а-амилазы в крови повышается до 60% от исходного.
При патологии поджелудочной железы с выраженной секреторной недостаточностью амилаза в крови повышается на 30% от исходного значения.

Повышение а-амилазы при раке поджелудочной железы

Активность а-амилазы в крови и моче при злокачественных опухолях поджелудочной железы может быть немного повышена, может оставаться нормальной. Этот анализ не используют для диагностики рака поджелудочной железы.

Повышение а-амилазы при макроамилаземии

Изолированный подъём уровня сывороточной а-амилазы служит важным диагностическим признаком редко встречающейся доброкачественной макроамилаземии.

Это состояние обусловлено связыванием нескольких молекул а-амилазы с белками плазмы. Из-за своих больших размеров «макроамилазные» агрегаты не могут проходить через клубочковые мембраны почек, поэтому накапливаются в крови.

Альфа-амилаза в крови у беременных

При беременности амилаза в крови может быть незначительно повышена. Это не противоречит допустимой физиологической норме.

Медикаменты, повышающие альфа-амилазу в крови:

Альфа-амилаза крови понижена – причины

Аномальное снижение альфа-амилазы в крови происходит очень редко и указывает на снижение функции поджелудочной железы или на поражение других желёз внешней секреции, связанное с наследственными или инфекционными заболеваниями.

Низкий уровень амилазы в крови не имеет клинического значения. На практике важна интерпретация именно высоких показателей фермента.

Чем опасно повышение а-амилаза в крови?

Само по себе возрастание альфа-амилазы в крови безопасно. Но оно ассоциировано с воспалением поджелудочной железы и поступлением в кровь активных протеаз, которые повреждают и поджелудочную железу, и в последствие другие органы.

В результате уклонения активных протеаз в крови увеличивается уровень кининов, гистамина, других биоактивных веществ. Развиваются общие микроциркуляторные расстройства, возможен коллапс.

Что делать, если повышена панкреатическая амилаза

Значительное повышение панкреатической амилазы в крови – показание к госпитализации.

Догоспитальные мероприятия направлены на ликвидацию боли и подавление активности поджелудочных ферментов.

Обезболивающие средства: Баралгин, Анальгин, Трамал.

Для устранения спазма: Папаверин, Галидор, Но-Шпа.

Спазмолитические холинолитики: Бускопан, Метацин.

Нормализация тонуса сфинктера Одди: Дюспаталин.

Угнетение активности панкреатических ферментов: Квамател (фамотидин).

Антигистаминные, антисеротониновые, уменьшающие отёк препараты: Тавегил, Супрастин, Димедро, Перитол.

При тяжёлых формах острого панкреатита проводятся мероприятия в палате интенсивной терапии. Для уменьшения ферментативной токсемии в первые сутки болезни внутривенно капельно вводят Контрикал или другие ингибиторы протеолиза. Назначается антибактериальная терапия.

После стихания острой ситуации назначаются панкреатические ферменты, не содержащие желчь, прерывистым курсом до 3-х месяцев (2 недели приём, 10 дней отмены): Панкреатин, Мезим-форте, Креон, Панцитрат (по 1 таблетке 3 раза в день во время еды).

Диета для снижения панкреатической амилазы

В первые 1-2-3 суток острого состояния – голод.

Затем постепенно в рацион вводят:
— протёртые каши на воде;
— слизистые протёртые супы на воде;
— молоко;
— некрепкий чай с сухарями;
— омлет;
— творог;
— низко-минерализованная вода без газа по 50-100 мл 5-6 раз в день: Славяновская, Ессентуки №4, Боржоми, Нафтуся.

С 7-го дня разрешается:
— пюре овощное, картофельное;
— паровые котлеты, отварная рыба;
— белый хлеб;
— запеченные яблоки, фруктовые пюре.

В восстановительный период можно применять фитотерапию (после согласования с врачом).

Травяной сбор при панкреатите
Гусиная лапчатка — 1 столовая ложка
Чистотел — 1 ст. л.
Календула — 1 ст. л.
Корень алтея — 1 ст. л.

1 столовую ложку сбора заварить 1 стаканом кипятка, нагреть на водяной бане 15 минут. Отсудить. Принимать по 1/3 стакана 3 раза в день за 15 минут до еды. Курс приёма: 1 месяца.

Диета №5П при повышенной амилазе и панкреатите

Основные принципы питания:

• Полностью исключить алкоголь.
• Пищу готовить на пару или отваривать, измельчать.
• Режим приёма пищи: небольшими порциями, 4-6 раз в сутки.

Что запрещено?
Наваристые бульоны: мясные, куриные, рыбные, овощные, особенно грибные.
Яйца вкрутую, глазунья.
Жирные сорта мяса, птицы, рыбы, дичь.
Свиное сало, говяжий и бараний жир.
Сырые: капуста, редька, редис, щавель, шпинат, зелёный лук.
Копчёности, пряности, острые закуски, консервы, грибы, колбасы.
Сдоба, свежая выпечка, чёрный хлеб, мороженое, жирные десерты, какао, шоколад.
Алкоголь в любом виде.

Что ограничить?
Жиры: масло сливочное — 30 г, растительное — 20 г в сутки.
Быстрые углеводы, сахар.
Грубая клетчатка, отварная (тушёная) капуста.
Слишком кислые, сладкие сырые фрукты.
Выпечка, кондитерские изделия, кофе, крепкий чай.

Что разрешено?
Подсушенный белый хлеб.
Отварные, тушёные овощи.
Каши любые, макаронные изделия.
Нежирное мясо, птица, рыба (паровые котлеты, фрикадельки, суфле, рулеты, др.)
Яйца в виде белкового омлета. Всмятку 1 штука в день.
Молоко, некислый творог, сыр голландский, адыгейский.
Печёные яблоки, фруктовые пюре.
Отвар шиповника, некрепкий чай, кисели и компоты на ксилите.

Лечебная диета соблюдается не менее 6 месяцев. В дальнейшем следует придерживаться диеты №5 по Певзнеру (смотрите видео).

Как правильно сдать кровь на альфа-амилазу

Для определения активности альфа-амилазы берётся кровь из вены (5 мл)

При остром состоянии кровь можно сдать в любое время.

При плановом анализе кровь сдаётся утром, строго натощак: не есть, не пить.

Перед сдачей крови не курить.

Ложно повышенные результаты анализа крови на альфа-амилазу могут быть при хронической почечной недостаточности, на фоне приёма перечисленных выше медикаментов.

Ложно заниженные – на фоне гиперхолестеринемии (высокого холестерина в крови).

Незначительное изолированное повышение показателей альфа-амилазы в крови
не является достаточным поводом для вынесения какого-либо диагноза.

• Теги:

Сохрани статью себе!